El
denominado dominio o fracción B da unión a componentes de
menbrana de la célula huesped e induce un proceso de endocitosis
mediado por receptor. Su función es transportar la fracción
A, que es la catalítica, dentro de la célula. Una vez formada
la vesícula, en el interior disminuye el ph lo que permite que se
rompan los puentes disulfuro que estabilizaban la estructura. La fracción
A sale de la vesícula ,en el citoplasma vuelve a adquirir su conformación
tridimensional y es capaz de actuar sobre su sustrato.
La
fracción A es mono ADP ribosilante, actua sobre el factor de elongación
2 (EF-2) y de esta manera inhibe la síntesis proteíca.
Estructura
tridimensional:
Observamos que en esta cadena polipeptídica se distinguen 3 zonas estructuralmente distintas;
-Dominio
de hélices a
y láminas b:
6 hélices a
y 8 láminas b
antiparalelas (2 hojas b).
Contiene el centro activo en el que esta el residuo Glu148 que es ADP ribosilante
y en el que también encontramos dominios de unión a NAD.
Tiene una zona de unión a ligando. El ligando es un ácido
nucleico de pequeño tamaño (un uracilo y una adenina) que
parece que también participa de alguna manera en la interacción
con la menbrana de la célula huesped.
-Dominio
de láminas b:
Forman un barril de 11 láminas b
antiparalelas sólo cerrado en una parte. Contiene un residuo catalítico
que podría servir para facilitar la salida de la fracción
catalítica al citoplasma (proteolisis).
-Dominio
de hélices a:
formado por 11 hélices a.